تقوم فرضية التلاؤم المستحث على أساس:
تغيّر شكل الموقع النشط للإنزيم تغيّراً بسيطاً ومؤقَّتاً عند ارتباط المادة المتفاعلة به؛ ليصبح مناسباً لشكلها
ثبات شكل الموقع النشط ثباتاً كاملاً من دون أي تغيّر
عدم وجود موقع نشط أساساً
ارتباط الإنزيم بالمادة الناتجة فقط
أي مما يأتي يمثِّل معادلة اختزال جزيء NAD+ الصحيحة؟
NAD+ + 2H+ + 2e- → NADH + H+
NADH + H+ → NAD+ + 2H+ + 2e-
NAD+ → NADP+
FAD → NAD+
إذا استمر تحطيم جزيء ATP بإزالة مجموعتَي فوسفات منه على التتابع، فما الجزيء الناتج النهائي، وما وصفه؟
ADP، ثنائي الفوسفات
AMP، أحادي الفوسفات
أدينين فقط من دون فوسفات
رايبوز فقط
يُنتَج جزيء ATP بفعل إنزيم إنتاج ATP (ATP Synthase) عن طريق:
إضافة مجموعة فوسفات إلى جزيء ADP في عملية تُسمى الفسفرة
إزالة مجموعة فوسفات من جزيء ADP
إضافة سكَّر رايبوز جديد إلى ADP
إضافة قاعدة نيتروجينية جديدة
في تجربة أثر درجة الحرارة في نشاط إنزيم التريبسين، استُخدمت درجات حرارة (20°C، 40°C، 80°C)؛ لو أُضيفت درجة حرارة رابعة قدرها (0°C) للمقارنة، فأي مما يأتي أقرب لِما يُتوقَّع حدوثه في نشاط الإنزيم عند هذه الدرجة، قياساً على ما ورد في النص عن انخفاض درجة الحرارة؟
يتوقَّف الإنزيم عن العمل نهائياً ولا رجعة فيه (كما يحدث في الحرارة المرتفعة)
ينخفض نشاط الإنزيم، لكن من دون أن يتغيَّر شكل موقعه النشط بصورة دائمة
يصل الإنزيم إلى أعلى نشاط ممكن له
يتحوَّل الإنزيم إلى مادة متفاعلة
أي مما يأتي هو المكوِّن الذي يُميِّز جزيء ATP عن جزيء الأدينوسين المفرد (Adenosine) من حيث التركيب؟
القاعدة النيتروجينية أدينين
سكَّر الرايبوز
مجموعات الفوسفات الثلاث
الأدينوسين وATP متطابقان تماماً في التركيب
بحسب المعادلة الآتية: NAD+ + 2H+ + 2e- ⇌ NADH + H+، أي مما يأتي يصف العمليتين في الاتجاهين على الترتيب؟
تكوُّن NADH من NAD+ أكسدة، وتحوُّل NADH إلى NAD+ اختزال
تكوُّن NADH من NAD+ اختزال، وتحوُّل NADH إلى NAD+ أكسدة
كلتا العمليتين اختزال
كلتا العمليتين أكسدة
أي مما يأتي صحيح في وصف العلاقة بين العامل المساعد (Cofactor) ومرافق الإنزيم (Coenzyme)؟
كل عامل مساعد هو مرافق إنزيم بالضرورة
مرافق الإنزيم هو عامل مساعد ذو طبيعة عضوية على وجه التحديد
العامل المساعد والمرافق مصطلحان لا علاقة بينهما
مرافق الإنزيم دائماً غير عضوي
إنزيم ما يعمل بأعلى فاعلية عند درجة حرارة (37°C)، ثم استُخدم في وسط تفاعل درجة حرارته (60°C)؛ ما الأثر الأقرب المتوقَّع لنشاطه؟
يزداد نشاطه بازدياد درجة الحرارة باستمرار
يقلُّ نشاطه تدريجياً حتى يفقد قدرته على العمل؛ لتغيّر شكل موقعه النشط
لا يتأثر نشاطه إطلاقاً
يتحوَّل إلى مرافق إنزيم
في التجربة نفسها، عند تسخين الحليب وإنزيم التريبسين إلى (80°C)، فأي تفسير أدق لعدم اختفاء اللون الأبيض للحليب في هذه الحالة؟
زيادة تركيز الكازيين في الحليب عند هذه الدرجة
تغيّر شكل الموقع النشط للإنزيم بصورة تُفقِده القدرة على العمل
عدم وجود إنزيم كافٍ في الأنبوب
انخفاض تركيز الحليب نفسه
جزيء NADP+ هو مرافق إنزيم آخر يعمل ناقلاً للإلكترونات؛ في أي نوع من التفاعلات يُستخدَم بصورة رئيسة؟
تفاعلات الهدم فقط، مثل التنفُّس الخلوي
تفاعلات البناء، مثل عملية البناء الضوئي
تفاعلات التخمُّر فقط
لا يُستخدَم في أي تفاعل حيوي
بعد اختزال NAD+ إلى NADH، تتأكسد هذه الجزيئات بفقدانها الإلكترونات إلى جزيئات أُخرى في سلسلة نقل الإلكترون؛ في أي موقع من الخلية تحدث سلسلة نقل الإلكترون هذه؟
السيتوسول
الغشاء الداخلي للميتوكندريا
النواة
الرايبوسوم
تستقبل جزيئات NAD+ وFAD إلكترونات عالية الطاقة مع بروتونات، فتُختزل إلى:
NADP+ وFADP+
NADH وFADH₂
ATP وADP
DNA وRNA
لاحظ العالِم إدوارد بوخنر أن مستخلصاً من خلايا الخميرة يحطِّم سكَّر السكروز مُنتِجاً كحولاً وثاني أكسيد الكربون؛ فما الاسم الذي أُطلق على المواد المستخلَصة من هذه الخلايا، وما الجائزة التي نالها على هذا الاكتشاف؟
الإنزيمات، جائزة نوبل في الطب سنة 1907م
الإنزيمات، جائزة نوبل في الكيمياء سنة 1907م
البروتينات، جائزة نوبل في الفيزياء
الهرمونات، لم يُكرَّم عليها بجائزة
عند زيادة تركيز المادة المتفاعلة باستمرار في تفاعل يحفِّزه إنزيم ذو تركيز ثابت، حتى تُشغَل جميع المواقع النشطة المتوافرة، فأي مما يأتي يصف سرعة التفاعل عند أي زيادة أُخرى بعد ذلك في تركيز المادة المتفاعلة؟
تستمر سرعة التفاعل في الازدياد بلا حدود
تثبت سرعة التفاعل بصرف النظر عن مقدار الزيادة في تركيز المادة المتفاعلة
تنخفض سرعة التفاعل فوراً إلى الصفر
تتضاعف سرعة التفاعل مع كل زيادة إضافية
أي مما يأتي يلخِّص العلاقة بين الإنزيمات وجزيء ATP بحسب الفكرة الرئيسة لهذا الدرس؟
الإنزيمات تحفِّز التفاعلات الكيميائية وتسرِّعها، ولجزيء ATP دور في بعض التفاعلات التي تحفِّزها الإنزيمات
الإنزيمات وATP مادتان متطابقتان تماماً
ATP نوع من الإنزيمات
الإنزيمات تستهلك ATP من دون أي دور آخر له
تقوم فرضية القفل والمفتاح على أساس:
تغيّر شكل الموقع النشط بصورة مؤقتة عند الارتباط
توافق شكل المادة المتفاعلة تماماً مع شكل الموقع النشط، فترتبط ارتباطاً كاملاً كتداخل مسنَّنات المفتاح مع تجاويف القفل
عدم ارتباط المادة المتفاعلة بالموقع النشط إطلاقاً
تحلُّل الإنزيم عند كل ارتباط
من الأمثلة على مرافقات الإنزيم التي تعمل ناقلة للإلكترونات في تفاعلات الأكسدة والاختزال داخل الخلية:
NAD+ و FAD
DNA و RNA
ATP و ADP فقط
الكولسترول والستيرويدات
عند فقدان NADH إلكتروناته وتحوُّله إلى NAD+ في سلسلة نقل الإلكترون، أي العمليتين الآتيتين يمثِّل ذلك؟
اختزال
أكسدة
فسفرة
تحلُّل مائي
إذا حُفِّز تفاعل كيميائي بإنزيم، فأي مما يأتي يصف تأثير الإنزيم في مسار التفاعل بدقة؟
يزيد الطاقة الناتجة من التفاعل
يقلِّل طاقة التنشيط فقط، من دون التأثير في الطاقة الناتجة من التفاعل
يقلِّل الطاقة الناتجة من التفاعل
يُستهلك في التفاعل بعد إتمامه
أي مما يأتي يصف بدقة تسلسل آلية عمل الإنزيم في معادلة عامة؟
إنزيم + مادة ناتجة ← معقَّد الإنزيم ← مادة متفاعلة + إنزيم
مادة متفاعلة + إنزيم ← معقَّد الإنزيم – المادة المتفاعلة ← إنزيم + مادة ناتجة
مادة ناتجة + إنزيم ← مادة متفاعلة
معقَّد الإنزيم ← إنزيم فقط من دون مادة ناتجة
عند تحطيم الرابطة بين مجموعتَي الفوسفات الثالثة والثانية في جزيء ATP، فأي مما يأتي يصف الناتج والحدث المصاحب له؟
ينتج جزيء ADP وتُختزَن طاقة إضافية
ينتج جزيء ADP وتتحرَّر طاقة كيميائية كانت مخزَّنة في الرابطة
ينتج جزيء AMP مباشرةً من دون تحرُّر طاقة
لا ينتج أي تغيّر في الجزيء
تحتاج معظم التفاعلات الكيميائية داخل أجسام الكائنات الحية إلى طاقة تنشيط عالية لبدء التفاعل؛ فأي مما يأتي يصف الأثر الصحيح للإنزيمات في هذه الطاقة؟
تزيد طاقة التنشيط اللازمة للتفاعل
تقلِّل طاقة التنشيط اللازمة لبدء التفاعل
تُلغي الحاجة إلى طاقة التنشيط كلياً
لا علاقة للإنزيمات بطاقة التنشيط
الفرق الجوهري بين فرضيتَي القفل والمفتاح والتلاؤم المستحث يتمثَّل في:
نوع المادة المتفاعلة فقط
مدى تغيّر شكل الموقع النشط عند الارتباط بالمادة المتفاعلة
عدد المواقع النشطة للإنزيم
نوع الرابطة التي تربط الحموض الأمينية في الإنزيم
أي مما يأتي صحيح في ما يتعلق بالإنزيمات بصورة عامة؟
تُستهلك في التفاعلات الكيميائية التي تُحفِّزها
معظمها بروتينات كروية الشكل، وتُحفِّز التفاعلات من دون أن تُستهلك فيها
جميعها من الليبيدات
تعمل فقط في وجود الأكسجين
وضع العلماء فرضيتين لتفسير ارتباط المادة المتفاعلة بالموقع النشط للإنزيم؛ ما اسم هاتين الفرضيتين؟
فرضية التنافس وفرضية التعاون
فرضية القفل والمفتاح وفرضية التلاؤم المستحث
فرضية الأكسدة وفرضية الاختزال
فرضية الاتزان وفرضية الانتشار
إنزيم الببسين يعمل بأقصى فاعلية عند رقم هيدروجيني منخفض جداً (حمضي)، بينما إنزيم التريبسين يعمل عند رقم هيدروجيني أعلى؛ ما التفسير الأدق لكون كل منهما "أمثل" عند رقم هيدروجيني مختلف عن الآخر؟
لأن لكل إنزيم رقماً هيدروجينياً أمثل خاصاً به تكون عنده سرعة التفاعل الذي يحفِّزه أعلى ما يمكن، بحسب بيئة عمله
لأن الببسين ليس إنزيماً حقيقياً
لأن التريبسين لا يحتاج إلى رقم هيدروجيني معيَّن
لأن كليهما يعملان في المعدة فقط
تعني كلمة (Enzymes) بحسب أصل تسميتها من قِبَل مكتشفها:
مسرِّع التفاعل
داخل الخمرية
محلِّل السكَّر
ناقل الطاقة
في كل خطوة من خطوات تحطيم الروابط الفوسفاتية في ATP (من ATP إلى ADP، ومن ADP إلى AMP)، ما الذي يحدث من حيث الطاقة؟
تُختزَن طاقة إضافية في كل خطوة
تتحرَّر طاقة كيميائية في كل خطوة
لا ترتبط أي من هذه الخطوات بالطاقة
تُستهلَك طاقة خارجية لإتمام كل خطوة
يتكوَّن جزيء حفظ الطاقة ATP من القاعدة النيتروجينية أدينين، وسكَّر الرايبوز، وثلاث مجموعات من الفوسفات؛ أين تُخزَّن الطاقة الكيميائية في هذا الجزيء؟
في القاعدة النيتروجينية أدينين
في الروابط بين مجموعات الفوسفات
في سكَّر الرايبوز فقط
لا تُخزَّن طاقة كيميائية في ATP
الموقع النشط للإنزيم:
تجويف يتكوَّن من حموض أمينية معيَّنة، ويعمل قالباً ترتبط به المادة المتفاعلة
جزيء دهني يطفو على سطح الإنزيم
جزء من الحمض النووي الموجود داخل الإنزيم
غشاء خارجي يحيط بالإنزيم بالكامل
ترتبط المادة المتفاعلة بالموقع النشط للإنزيم مشكِّلةً:
مرافق الإنزيم
معقَّد الإنزيم – المادة المتفاعلة
العامل المساعد
الجين
يعمل إنزيم التريبسين في الأمعاء عند رقم هيدروجيني يقارب (8.0)، في حين يُعدُّ إنزيم الببسين استثناءً؛ فما الرقم الهيدروجيني الأمثل تقريباً لعمل إنزيم الببسين، وأين يعمل؟
8.0 ، في الأمعاء
1.5 - 2.0 ، في المعدة
6.0 - 8.0 ، في الكبد
7.0 ، في اللعاب
عند مضاعفة تركيز إنزيم ما (من 1X إلى 2X) مع تثبيت تركيز المادة المتفاعلة وبقية العوامل الأُخرى، ما الأثر المتوقَّع في سرعة التفاعل؟
تقلُّ سرعة التفاعل إلى النصف
تزداد سرعة التفاعل؛ لتوافر عدد أكبر من المواقع النشطة المتاحة للارتباط
تبقى سرعة التفاعل ثابتة من دون أي تغيّر
يتوقَّف التفاعل عن الاستمرار كلياً
أُجريت تجربة لدراسة أثر درجة الحرارة في نشاط إنزيم التريبسين على تحلُّل بروتين الكازيين في الحليب، باستخدام درجات حرارة (20°C) و(40°C) و(80°C)؛ في أي هذه الدرجات يُتوقَّع أن يختفي اللون الأبيض للحليب بأسرع وقت، بافتراض أنها الأقرب إلى درجة حرارة الجسم؟
20°C
40°C
80°C
تختفي بالسرعة نفسها في الدرجات الثلاث
تعمل الإنزيمات عموماً بوصفها عوامل حيوية على تسريع التفاعلات الكيميائية؛ فأي مما يأتي يفسِّر آلية هذا التسريع بدقة أكبر؟
رفع مستوى الطاقة الناتجة عن التفاعل
خفض مستوى طاقة التنشيط اللازمة لبدء التفاعل، من دون تغيير في الطاقة الكلية الناتجة عن التفاعل
تزويد التفاعل بطاقة خارجية إضافية باستمرار
تثبيط التفاعل العكسي فقط
أي مما يأتي يصف دور إنزيم إنتاج ATP (ATP Synthase) بدقة في عمليتَي التنفُّس الخلوي والبناء الضوئي؟
تحطيم الروابط بين مجموعات الفوسفات لإطلاق الطاقة
تحفيز عملية الفسفرة؛ أي إضافة مجموعة فوسفات إلى ADP لتخزين الطاقة
نقل الإلكترونات في سلسلة نقل الإلكترون فقط
تصنيع القاعدة النيتروجينية أدينين
عند انخفاض درجة حرارة الوسط عن الدرجة المثلى لعمل إنزيم ما، فأي مما يأتي هو الأثر الأدق بحسب النص؟
يتغيَّر شكل الموقع النشط بصورة كاملة ودائمة
ينخفض نشاط الإنزيم أيضاً، من دون أن يتغيَّر شكل الموقع النشط عادةً
يزداد نشاط الإنزيم إلى أقصى درجة ممكنة
أي مما يأتي يوضِّح الفرق الجوهري بين أثر ارتفاع درجة الحرارة عن الحد الأمثل وأثر انخفاضها عنه في نشاط الإنزيم؟
كلاهما يغيِّر شكل الموقع النشط بالقدر نفسه
الارتفاع الزائد يغيِّر شكل الموقع النشط فيفقد الإنزيم عمله تدريجياً، بينما الانخفاض يخفض النشاط من دون أن يتغيَّر شكل الموقع النشط عادةً
لا فرق بين الحالتين مطلقاً
الانخفاض يزيد نشاط الإنزيم دائماً
العوامل المساعدة (Cofactors) التي يتطلَّبها عمل بعض الإنزيمات، إذا كانت من طبيعة عضوية، تُسمى:
عوامل غير عضوية
مرافقات الإنزيمات (Coenzymes)
مواقع نشطة إضافية
جينات مساعدة
تعمل معظم الإنزيمات في جسم الإنسان بصورة مثلى عند درجات حرارة تتراوح بين (35°C) و(40°C)؛ ما المبرِّر البيولوجي الأقرب لهذا المدى؟
أنه أعلى بكثير من درجة حرارة جسم الإنسان
أنه قريب من درجة حرارة جسم الإنسان الطبيعية (37°C)
أنه المدى الذي تتوقَّف فيه جميع الإنزيمات عن العمل
لا علاقة له بدرجة حرارة الجسم
كم مجموعة فوسفات تلزم لتحويل جزيء AMP (أحادي الفوسفات) إلى جزيء ATP؟
مجموعة فوسفات واحدة
مجموعتا فوسفات
ثلاث مجموعات فوسفات
أربع مجموعات فوسفات
إذا تغيَّر الرقم الهيدروجيني للوسط الذي يحدث فيه تفاعل يحفِّزه إنزيم ما عن قيمته المثلى، فأي مما يأتي يصف الأثر المباشر لذلك على مستوى الموقع النشط؟
لا يتأثر شكل الموقع النشط إطلاقاً
يتغيَّر شكل الموقع النشط للإنزيم
يتحوَّل الموقع النشط إلى مرافق إنزيم
يزداد عدد المواقع النشطة للإنزيم
يحفِّز إنزيم المالتيز تفكُّك سكَّر المالتوز إلى:
جزيء فركتوز وجزيء غلوكوز
جزيئي غلوكوز
جزيء غالكتوز وجزيء غلوكوز
جزيء سكروز واحد
في تفاعل مشبع بالمادة المتفاعلة (جميع المواقع النشطة مشغولة)، أي الإجراءات الآتية أنسب لزيادة سرعة التفاعل؟
زيادة تركيز المادة المتفاعلة أكثر
إضافة كمية إضافية من الإنزيم؛ لتوفير مواقع نشطة جديدة
تسخين الوسط إلى درجة حرارة مرتفعة جداً
زيادة طاقة التنشيط اللازمة للتفاعل
الإنزيم الذي يحفِّز تحطيم الرابطة بين مجموعتَي الفوسفات الثالثة والثانية في جزيء ATP يسمى:
إنزيم إنتاج ATP
ATPase
إنزيم المالتيز
إنزيم الببسين
لو فقد إنزيم ما القدرة على تكوين معقَّد الإنزيم – المادة المتفاعلة نتيجة تغيّر في تركيب موقعه النشط، فأي الآتي يمثِّل النتيجة الأقرب لذلك؟
يزداد نشاطه التحفيزي
تتوقَّف قدرته على تحفيز التفاعل الذي يعمل عليه
يتحوَّل إلى مادة متفاعلة
الإنزيم الذي يحفِّز عملية الفسفرة (إنتاج ATP من ADP) في عمليتَي التنفُّس الخلوي والبناء الضوئي يسمى:
إنزيم التريبسين
مرافق الإنزيم NADP+
الرقم الهيدروجيني الأمثل لعمل معظم الإنزيمات في جسم الإنسان يقع عموماً بين:
1.0 - 2.0
6.0 - 8.0
9.0 - 11.0
12.0 - 14.0