اختبار احياء- الانزيمات وجزيء حفظ الطاقة ATP - توجيهي-الوحدةالاولى-نموذج3

هذه معاينة نصية للأسئلة للاطّلاع والمراجعة فقط. لخوض الاختبار تفاعليًّا مع تصحيح آلي ونتيجة فورية، اضغط زر «ابدأ الاختبار» أدناه.

1. العالِم الذي لاحظ تحطُّم سكّر السكروز إلى سكّر بسيط وإنتاج كحول وغاز ثاني أكسيد الكربون عند إضافة مستخلص من خلايا الخميرة، فأطلق على المواد المستخلصة اسم الإنزيمات:
   • أ. بوخنر
   • ب. باستور
   • ج. فلمنغ
   • د. مندل
2. المعنى الذي تحمله كلمة Enzymes بحسب أصل تسميتها من قِبَل مكتشفها:
   • أ. مسرّع التفاعل
   • ب. داخل الخمرية
   • ج. محلّل السكّر
   • د. ناقل الطاقة
3. الطاقة اللازمة لبدء التفاعل الكيميائي، والتي تعمل الإنزيمات على تقليل مقدارها لتسريع التفاعلات:
   • أ. طاقة الوضع
   • ب. طاقة التنشيط
   • ج. طاقة الحركة
   • د. الطاقة الكامنة
4. الجزء من الإنزيم الذي يظهر في صورة تجويف يتكوّن من حموض أمينية معيّنة، وترتبط به المادة المتفاعلة:
   • أ. مرافق الإنزيم
   • ب. الموقع النشط
   • ج. العامل المساعد
   • د. الموقع الحفّاز الثانوي
5. التركيب الناتج من ارتباط المادة المتفاعلة بالموقع النشط للإنزيم:
   • أ. الإنزيم المساعد
   • ب. معقّد الإنزيم - المادة المتفاعلة
   • ج. المادة الناتجة الأولية
   • د. الجزيء المرافق
6. إنزيم يعمل على تسريع تفكّك سكّر المالتوز إلى جزيئي غلوكوز:
   • أ. إنزيم الببسين
   • ب. إنزيم التريبسين
   • ج. إنزيم المالتيز
   • د. إنزيم إنتاج ATP
7. إنزيم يعمل على ربط وحدات الغلوكوز البنائية معًا لتكوين الغاليكوجين:
   • أ. إنزيم المالتيز
   • ب. إنزيم تصنيع الغاليكوجين
   • ج. إنزيم ATPase
   • د. إنزيم التريبسين
8. الفرضية التي تقوم على أنّ شكل المادة المتفاعلة يتوافق تمامًا مع شكل الموقع النشط للإنزيم، فترتبط به ارتباطًا كاملًا كما تتداخل مسنّنات المفتاح مع تجاويف القفل المتوافقة معها:
   • أ. فرضية التآلف العشوائي
   • ب. فرضية التوافق الحثّي المتأخر
   • ج. فرضية القفل والمفتاح
   • د. فرضية الارتباط التنافسي
9. الفرضية التي تقوم على أنّ شكل الموقع النشط للإنزيم يتغيّر تغيّرًا بسيطًا ومؤقّتًا عند ارتباط المادة المتفاعلة به؛ ليصبح شكله مناسبًا لشكلها:
   • أ. فرضية التالؤم المستحث
   • ب. فرضية القفل والمفتاح
   • ج. فرضية التثبيط التنافسي
   • د. فرضية التنشيط الحراري
10. من العوامل التي تؤثّر في نشاط الإنزيم:
    • أ. درجة الحرارة، والرقم الهيدروجيني، وتركيز الإنزيم، وتركيز المادة المتفاعلة
    • ب. لون المادة المتفاعلة فقط
    • ج. حجم الخلية التي يوجد بها الإنزيم فقط
    • د. نوع الحمض النووي الموجود في نواة الخلية
11. المدى التقريبي لدرجة الحرارة المثلى التي تعمل عندها معظم الإنزيمات في جسم الإنسان بأعلى كفاءة ممكنة:
    • أ. (10°C - 15°C)
    • ب. (20°C - 25°C)
    • ج. (35°C - 40°C)
    • د. (60°C - 70°C)
12. عند ارتفاع درجة حرارة الوسط الذي يحدث فيه التفاعل أكثر من الدرجة المثلى لعمل الإنزيم، فإنّ شكل الموقع النشط:
    • أ. يبقى ثابتًا دون أيّ تغيّر
    • ب. يتغيّر تدريجيًّا حتى يفقد الإنزيم قدرته على العمل
    • ج. يزداد اتّساعًا لاستيعاب مواد متفاعلة أكبر
    • د. يتحوّل إلى مرافق إنزيم عضوي
13. أثر انخفاض درجة الحرارة عن الدرجة المثلى في نشاط الإنزيم:
    • أ. يُخفِّض نشاط الإنزيم عادةً من دون تغيير الموقع النشط
    • ب. يُبطل عمل الإنزيم نهائيًّا ولا رجعة فيه
    • ج. يزيد من نشاط الإنزيم إلى أقصى درجة
    • د. يحوّل الإنزيم إلى مرافق إنزيم
14. المدى التقريبي للرقم الهيدروجيني الأمثل الذي تعمل عنده معظم الإنزيمات في جسم الإنسان:
    • أ. (pH = 6.0 - 8.0)
    • ب. (pH = 1.0 - 2.0)
    • ج. (pH = 9.0 - 11.0)
    • د. (pH = 12.0 - 14.0)
15. إنزيم هضمي يُعدّ من الاستثناءات؛ إذ يعمل بأقصى فاعلية عند رقم هيدروجيني منخفض جدًّا يقارب (1.5 - 2.0) داخل المعدة:
    • أ. إنزيم التريبسين
    • ب. إنزيم الببسين
    • ج. إنزيم المالتيز
    • د. إنزيم ATP Synthase
16. إنزيم يعمل في الأمعاء عند رقم هيدروجيني يقارب (8.0):
    • أ. إنزيم الببسين
    • ب. إنزيم الأميليز اللعابي فقط
    • ج. إنزيم التريبسين
    • د. إنزيم ATPase
17. أثر زيادة تركيز الإنزيم في سرعة التفاعل الكيميائي، مع ثبات جميع العوامل الأخرى:
    • أ. تقلّ سرعة التفاعل تدريجيًّا
    • ب. تبقى سرعة التفاعل ثابتة دون تغيّر
    • ج. تزداد سرعة التفاعل؛ لتوافر أعداد أكبر من المواقع النشطة
    • د. يتوقّف التفاعل عن الاستمرار
18. عند زيادة تركيز المادة المتفاعلة باستمرار حتى تُشغَل جميع المواقع النشطة المتوافرة في جزيئات الإنزيم، فإنّ سرعة التفاعل:
    • أ. تستمرّ في الازدياد بلا حدود
    • ب. تثبت عند حدّ معيّن بصرف النظر عن أي زيادة أخرى في التركيز
    • ج. تنخفض إلى الصفر مباشرة
    • د. تتضاعف مع كل زيادة إضافية في التركيز
19. العوامل التي تتطلّبها بعض الإنزيمات لأداء عملها، ويكون بعضها من طبيعة غير عضوية:
    • أ. الجينات الوراثية
    • ب. الأحماض النووية
    • ج. الليبيدات المفسفرة
    • د. العوامل المساعدة (Cofactors)
20. مصطلح يُطلق على العامل المساعد للإنزيم عندما يكون من طبيعة عضوية:
    • أ. الإنزيم المساعد المزدوج
    • ب. الحمض الأميني المساعد
    • ج. مرافق الإنزيم (Coenzyme)
    • د. الموقع النشط الثانوي
21. جزيء يعمل ناقلًا للإلكترونات ذات الطاقة العالية مع البروتونات في تفاعلات الأكسدة والاختزال، ويتحوّل بفعل عملية الاختزال إلى NADH:
    • أ. +NAD
    • ب. FADH₂
    • ج. ATP
    • د. AMP
22. مرافق إنزيم يُختزل إلى FADH₂ بعد استقباله إلكترونات ذات طاقة عالية مع بروتونات:
    • أ. +NADP
    • ب. FAD
    • ج. +NAD
    • د. ADP
23. مرافق إنزيم يُستخدَم بصورة رئيسة في تفاعلات البناء، مثل عملية البناء الضوئي، بدلًا من تفاعلات التنفّس الخلوي:
    • أ. +NAD
    • ب. FAD
    • ج. ATPase
    • د. +NADP
24. القاعدة النيتروجينية الداخلة في تركيب جزيء حفظ الطاقة ATP:
    • أ. الغوانين
    • ب. السايتوسين
    • ج. الأدنين
    • د. اليوراسيل
25. نوع السكّر الخماسي الداخل في تركيب جزيء ATP:
    • أ. السكّر الرايبوزي
    • ب. السكّر الرايبوزي منقوص الأكسجين
    • ج. الغلوكوز
    • د. الفركتوز
26. عدد مجموعات الفوسفات الداخلة في تركيب جزيء ATP، والتي تُخزَّن الطاقة الكيميائية في الروابط بينها:
    • أ. مجموعة فوسفات واحدة
    • ب. مجموعتا فوسفات
    • ج. أربع مجموعات فوسفات
    • د. ثلاث مجموعات فوسفات
27. الإنزيم المسؤول عن إنتاج جزيء ATP عن طريق إضافة مجموعة فوسفات إلى جزيء ADP في عملية تُسمّى الفسفرة:
    • أ. إنزيم ATPase
    • ب. إنزيم المالتيز
    • ج. إنزيم تصنيع الغاليكوجين
    • د. إنزيم ATP Synthase
28. الإنزيم المسؤول عن تحطيم الرابطة الكيميائية بين مجموعتَي الفوسفات في جزيء ATP، فتتحرّر الطاقة المختزنة فيها:
    • أ. إنزيم ATPase
    • ب. إنزيم ATP Synthase
    • ج. إنزيم المالتيز
    • د. إنزيم تصنيع الغاليكوجين
29. عند تحطيم الرابطة بين مجموعتَي الفوسفات الثالثة والثانية في جزيء ATP بفعل إنزيم ATPase، فإنّ الجزيء الناتج يكون:
    • أ. أدينوسين أُحادي الفوسفات AMP ومجموعتا فوسفات حرّتان
    • ب. الأدنين والريبوز منفصلين
    • ج. جزيء ATP جديد بمجموعتَي فوسفات فقط
    • د. أدينوسين ثنائي الفوسفات ADP ومجموعة فوسفات حرّة
30. عند تحطيم الرابطة بين مجموعتَي الفوسفات الثانية والأولى في جزيء ADP بفعل إنزيم ATPase، فإنّ الجزيء الناتج يكون:
    • أ. أدينوسين ثنائي الفوسفات ADP ومجموعة فوسفات حرّة
    • ب. جزيء ATP كامل مع تحرّر طاقة إضافية
    • ج. أدينوسين أُحادي الفوسفات AMP ومجموعة فوسفات حرّة
    • د. الأدنين وحده دون مجموعة فوسفات
31. عدد مجموعات الفوسفات التي يلزم إضافتها إلى جزيء AMP لتحويله إلى جزيء ATP:
    • أ. مجموعة فوسفات واحدة
    • ب. ثلاث مجموعات فوسفات
    • ج. مجموعتا فوسفات
    • د. لا حاجة لإضافة أي مجموعة فوسفات
32. العمليتان الخلويتان اللتان يُحفّز فيهما إنزيم إنتاج ATP عملية الفسفرة:
    • أ. الانقسام الخلوي والتحلّل المائي
    • ب. الإخراج الخلوي والالتقام الخلوي
    • ج. التنفّس الخلوي والبناء الضوئي
    • د. النقل النشط والانتشار البسيط
33. وظيفة جزيء ATP الأساسية داخل الخلايا الحيّة:
    • أ. حمل الصفات الوراثية ونقلها بين الأجيال
    • ب. تكوين الأغشية البالزمية للخلية
    • ج. نقل الأكسجين في خلايا الدم الحمراء
    • د. تخزين الطاقة اللازمة لمعظم العمليات الخلوية
34. جائزة نوبل التي نالها العالِم بوخنر عام (1907م) تكريمًا له، كانت في مجال:
    • أ. الفيزياء
    • ب. الطب
    • ج. علم الأحياء
    • د. الكيمياء
35. سبب عدم استهلاك الإنزيمات أثناء تحفيزها للتفاعلات الكيميائية التي تُشارك فيها:
    • أ. كونها تُحفّز التفاعل من دون أن تدخل في تركيب المادة الناتجة نهائيًّا
    • ب. كونها تتحوّل إلى مادة متفاعلة جديدة بعد كل تفاعل
    • ج. احتراقها الكامل عند انتهاء التفاعل
    • د. تحوّلها إلى مرافقات إنزيمية عضوية
36. صنف كيميائي تنتمي إليه معظم الإنزيمات من حيث تركيبها الجزيئي العام:
    • أ. الحموض النووية
    • ب. البروتينات
    • ج. الليبيدات
    • د. السكّريات المتعدّدة
37. ما يمكن استنتاجه من ثبات سرعة التفاعل الكيميائي رغم استمرار زيادة تركيز المادة المتفاعلة:
    • أ. أنّ الإنزيم قد فقد قدرته على العمل نهائيًّا
    • ب. أنّ درجة حرارة الوسط قد انخفضت بشكل كبير
    • ج. أنّ جميع المواقع النشطة للإنزيم أصبحت مشغولة بالكامل
    • د. أنّ الرقم الهيدروجيني للوسط أصبح غير مناسب
38. معادلة آلية عمل الإنزيم العامة، حيث ترتبط المادة المتفاعلة بالإنزيم مكوّنة معقّدًا وسيطًا قبل انتهاء التفاعل، تنتهي بإنتاج:
    • أ. مادة ناتجة وإنزيم يبقى كما هو دون تغيّر دائم
    • ب. إنزيم جديد كليًّا من نوع مختلف
    • ج. مادة متفاعلة جديدة بدلًا من الإنزيم
    • د. مرافق إنزيم عضوي جديد فقط
39. إذا قُورنت سرعة تفاعل كيميائي واحد في حالتين، الأولى بتركيز إنزيم (1X) والثانية بتركيز إنزيم مضاعف (2X)، مع ثبات جميع العوامل الأخرى، فإنّ سرعة التفاعل في الحالة الثانية مقارنة بالأولى:
    • أ. تكون أبطأ من الحالة الأولى
    • ب. تكون أسرع من الحالة الأولى
    • ج. تبقى مساوية لسرعة الحالة الأولى تمامًا
    • د. تتوقّف عن الحدوث كليًّا
40. العلاقة بين طاقة التنشيط اللازمة لتفاعل كيميائي ووجود الإنزيم المُحفّز له:
    • أ. يزيد الإنزيم من طاقة التنشيط اللازمة للتفاعل
    • ب. لا علاقة بين الإنزيم وطاقة التنشيط
    • ج. يُلغي الإنزيم الحاجة إلى أي طاقة تنشيط نهائيًّا
    • د. يُقلّل الإنزيم من طاقة التنشيط اللازمة لبدء التفاعل
41. مادة بروتينية يُطلق عليها اسم كازيين، ويحلّلها إنزيم التريبسين محوّلًا إياها إلى عديد ببتيد عديم اللون:
    • أ. بروتين بلازما الدم
    • ب. بروتين بياض البيض
    • ج. بروتين اللحوم الحمراء
    • د. بروتين حليب البقر
42. إذا احتوى وسط تفاعل يُحفّزه إنزيم ما على درجة حرارة أعلى بكثير من الدرجة المثلى للإنزيم لفترة طويلة، فإنّ أكثر ما يمكن توقّعه لبنية الإنزيم:
    • أ. بقاء البنية الفراغية للإنزيم ثابتة تمامًا
    • ب. تحوّل الإنزيم إلى مرافق إنزيم عضوي
    • ج. ازدياد عدد المواقع النشطة للإنزيم
    • د. تغيّر البنية الفراغية للموقع النشط بصورة قد تكون دائمة، ما يُفقد الإنزيم فاعليته
43. عند إضافة إلكترونات ذات طاقة عالية مع بروتونات إلى جزيء FAD، فإنّ ما يحدث هو عملية:
    • أ. أكسدة FAD وتحوّله إلى FADH₂
    • ب. تحطّم FAD نهائيًّا دون أي ناتج
    • ج. اختزال FAD وتحوّله إلى FADH₂
    • د. تحوّل FAD إلى NAD+ مباشرة
44. عند فقدان جزيء NADH لإلكتروناته في سلسلة نقل الإلكترون أثناء التنفّس الخلوي، فإنّ ما يحدث له هو عملية:
    • أ. أكسدة NADH وتحوّله إلى NAD+
    • ب. اختزال NADH وتحوّله إلى NAD+
    • ج. تحوّل NADH إلى FADH₂ مباشرة
    • د. بقاء NADH دون أي تغيّر كيميائي
45. موقع حدوث سلسلة نقل الإلكترون التي تتأكسد فيها جزيئات NADH وFADH₂ أثناء عملية التنفّس الخلوي:
    • أ. الغشاء الخارجي للميتوكندريا
    • ب. الغشاء الداخلي للميتوكندريا
    • ج. السيتوسول خارج الميتوكندريا بالكامل
    • د. النواة الخلوية
46. سبب اعتبار الروابط بين مجموعات الفوسفات في جزيء ATP روابط عالية الطاقة:
    • أ. كون تحطّمها يُحرّر كمّيات كبيرة نسبيًّا من الطاقة الكيميائية المختزنة فيها
    • ب. كونها روابط أيونية قوية جدًّا لا يمكن كسرها
    • ج. كونها تحتوي على ذرّات كربون فقط
    • د. كونها لا تتأثر بأي إنزيم في الخلية
47. عند دراسة أثر ارتفاع درجة الحرارة تدريجيًّا في سرعة تفاعل يُحفّزه إنزيم التريبسين على بروتين الكازيين، فإنّ استمرار الحليب في المحافظة على لونه الأبيض عند أنبوب اختبار درجة حرارته مرتفعة جدًّا (كـ80°C) مقارنة بأنبوب آخر عند الدرجة المثلى، يدلّ على:
    • أ. أنّ الإنزيم في الأنبوب المرتفع الحرارة أكثر نشاطًا
    • ب. أنّ الكازيين تحوّل إلى عديد ببتيد بصورة أسرع في تلك الدرجة
    • ج. أنّ درجة الحرارة المرتفعة لا تؤثّر إطلاقًا في نشاط الإنزيمات
    • د. أنّ الحرارة المرتفعة جدًّا أفقدت الإنزيم قدرته على تحليل الكازيين